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蛋白质在不同离子强度溶液中溶解度的不同-生物化学溶解性、盐溶及盐析 一个***常用的***古老的纯化蛋白质的方法是根据蛋白质在不同离子强度的溶液中溶解度的不同来分离，在溶液被浓缩时，许多蛋白质的溶解度不同程度的降低从而沉淀，而另外的蛋白质依然溶解。这样不同的蛋白质由于溶解度的不同就可以在离心的时候被沉降并被分离。通过溶解度的不同来分离蛋白质是纯化中经常用到的一个步骤。 在水溶液中，蛋白质溶解度的差别很大。膜蛋白在水溶液中是不溶解的，许多结构蛋白如胶原质本身在常规的物理环境下也不溶于水。 离心 离心是为了分离不同质量的分子。严格地说，这种方法不是完全精确的，因为离心还依赖于其他因素，如分子形状、温度以及溶解度。重的分子比轻的分子沉降快，这是由实验证明的——将水和沙子的混合物放人容器中观察沙子沉到容器底部的时间。这也是我们每天都能见到的现象：重的物体由于地球引力而降落。然而仔细观察可以发现小的颗粒仍然溶解在溶剂中。小分子如蛋白质由于布朗运动使它们的浮力与引力相抵消了。 在上海金相布氏硬度计生物学中，分级分离过程是非常重要的，被广泛运用于纯化上海金相布氏硬度计、亚上海金相布氏硬度计器或小的组分以进行后续的生物化学研究。大肠杆菌上海金相布氏硬度计的破碎会产生包含不同质量的微粒的上海金相布氏硬度计膜和胞质物。这些微粒可以通过离心来分离，这是一个通过加大对溶剂中微粒的压力来加快沉降速率的过程。
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