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| 酶通常通过催化活力来测定-分光光度计的应用 |
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酶通常通过催化活力来测定-分光光度计的应用酶活力的测定 事实上是不可能直接测量任何酶的量的。理论上讲，如果一种酶含有某些罕见的和特异的特点，譬如金属离子，那么测定那一特点就是测量出了酶的量。然而，这是假设在这个系统中除含有金属离子外不存在其他任何组分。并且除非是纯的酶制剂，否则这种假设对所有的酶来说都是不能证实的。因此直接测定酶的方法没有普遍的应用价值。 酶通常是通过它们的催化活力来测定的，即测定酶所催化的反应的速率并与未被酶催化的反应速率相比较。就大多数反应来说，未被催化的反应速率是非常低的，并且对所有的实用目的来说可以忽略。然而必须指出，在任何给定的一系列实验条件下，在用这种近似法以前速率要低。 测定酶促反应的方法就象已知的酶促反应的数目一样，也是各种各样的。然而，可以看出某些实验技术的适用范围是很广的。 分光光度法：如果在底物向产物的转化中，在紫外光和可见光光谱范围内，反应系统的光吸收性质有某些特异的和适当大的变化的话，那么这种变化就可以利用来追踪这个反应。在追踪NAD是辅酶的反应中，此项技术特别有用。NAD和NADH=者的大吸收峰都在260毫微米，而在这个波长时二者等克分子溶液的吸收之间仅有一个小的百分率差别。然而，NADH在340毫微米还有一个吸收峰，NAD在这个波长的吸收则微不足道。所以可以通过测量醇和NAD的合适溶液在340毫微米处的光吸收来研究醇脱氢酶。在一个给定的时刻加入一定量的酶，每15秒的间隔测定一下这个系统的光吸收，共测3分钟。光吸收的增长率即是形成的NADH的量，也就是所催化的反应的速率的度量。
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